Un comune fungo del suolo ha una proteina che trasforma l’acqua in ghiaccio in pochi secondi

Un organismo del giardino capace di congelare l’acqua quasi istantaneamente

C’è un organismo discreto che vive nel terreno dei nostri giardini e che sa controllare il congelamento dell’acqua in un modo che potrebbe rivoluzionare la meteorologia, la medicina e l’industria alimentare.

Ricercatori della Virginia Tech hanno identificato una proteina capace di far ghiacciare l’acqua pura quasi all’istante, anche con un freddo appena accennato. Se si riuscisse a produrla a costi contenuti, le applicazioni spaziano dalla meteorologia alla medicina, dall’agricoltura all’industria alimentare.

Il gruppo guidato da Boris Vinatzer e Xiaofeng Wang ha preso di mira i funghi della famiglia Mortierellaceae. Sono tra i microrganismi più diffusi nel suolo: li troviamo nei boschi, nei campi coltivati e persino nel terreno del nostro orto. Nel loro genoma, i ricercatori hanno scoperto un gene che codifica una proteina straordinaria, in grado di innescare il congelamento dell’acqua come un vero e proprio interruttore.

In condizioni normali, l’acqua pura priva di impurità può restare liquida anche sotto zero gradi Celsius. Il fenomeno del sottoraffreddamento affascina i fisici da decenni: la temperatura scende, ma i cristalli di ghiaccio non si formano perché manca una struttura su cui appoggiarsi. È esattamente questo il ruolo della proteina fungina: offre una superficie su cui le molecole d’acqua si organizzano, dando vita al ghiaccio già attorno ai meno due gradi Celsius.

La proteina fungina funziona come uno stampo per i cristalli di ghiaccio

I ricercatori descrivono questa proteina come un modello su cui si costruiscono i cristalli di ghiaccio. Non appena l’acqua sottoraff redata entra in contatto con essa, la transizione allo stato solido avviene con una rapidità sorprendente. Le molecole si allineano seguendo la struttura della proteina e il ghiaccio si forma praticamente in un istante.

Finora, una capacità simile era associata soprattutto ai batteri, in particolare al Pseudomonas syringae, usato tra l’altro nelle ricerche sulla pioggia artificiale. Le proteine batteriche, però, hanno un limite importante: per funzionare devono generalmente restare legate alla cellula viva e integra che le produce.

La proteina di origine fungina si comporta in modo completamente diverso. È solubile in acqua e funziona efficacemente anche separata dalla cellula che l’ha generata. Questo significa che è possibile:

  • isolarla e conservarla in soluzione
  • aggiungerla ad acqua o altri liquidi come un ingrediente qualsiasi
  • testarla in condizioni diverse senza preoccuparsi della sopravvivenza dell’organismo
  • impiegarla su scala industriale senza dover coltivare colture vive
  • combinarla con altre sostanze per applicazioni specifiche
  • trasportarla senza particolari vincoli biologici

Questa versatilità d’uso fa sì che biologi e ingegneri vedano in essa un potenziale pratico molto superiore rispetto alle alternative batteriche. La solubilità in acqua apre possibilità che fino ad oggi erano semplicemente irraggiungibili.

Come il fungo ha acquisito un gene originariamente batterico

L’analisi del DNA dei funghi della famiglia Mortierellaceae ha rivelato che il gene responsabile della proteina di nucleazione del ghiaccio non fa parte del loro corredo genetico originario. Tutto indica che sia stato acquisito dai batteri attraverso il cosiddetto trasferimento genico orizzontale.

In questo processo, un frammento di materiale genetico salta da un organismo a un altro evolutivamente distante, senza la trasmissione classica da genitore a figlio. È un po’ come caricare improvvisamente un programma estraneo su un computer con un’architettura completamente diversa. I ricercatori stimano che questo “prestito genetico” possa essere avvenuto centinaia di migliaia, forse addirittura milioni di anni fa, e che nel tempo i funghi lo abbiano affinato secondo le proprie esigenze.

Se il gene è sopravvissuto così a lungo, quasi certamente offre al fungo vantaggi concreti. Forse lo aiuta a resistere in ambienti con terreni soggetti a frequenti gelate, oppure influisce sul rapporto con l’acqua negli spazi microscopici tra le particelle del suolo, o ancora modifica le relazioni con altri microrganismi dell’ecosistema. Il team della Virginia Tech continua a studiare i meccanismi evolutivi che hanno reso possibile questa adattamento.

Dove e come possiamo sfruttare il controllo del ghiaccio

Una delle applicazioni principali discusse dagli autori della ricerca è la cosiddetta semina delle nuvole, tecnica impiegata per indurre pioggia o neve artificiale. Oggi si utilizza tra l’altro lo ioduro d’argento, una sostanza efficace ma non priva di interrogativi ambientali e di controversie.

La proteina fungina, essendo una molecola biologica biodegradabile, potrebbe un giorno sostituire questi prodotti chimici. In teoria, basterebbe nebulizzare una soluzione contenente la proteina all’interno delle nuvole per favorire la formazione di cristalli di ghiaccio e, di conseguenza, le precipitazioni. Per le regioni colpite dalla siccità sarebbe una prospettiva interessante, anche se emergono inevitabilmente domande etiche legate alla “gestione del clima” e ai possibili effetti sulle aree limitrofe.

Un secondo settore in cui questa proteina potrebbe cambiare molto è la criopreservazione, ovvero la conservazione di cellule, embrioni, tessuti o semi a basse temperature. Il problema principale in questi processi è che se l’acqua attorno alle cellule congela troppo tardi, si formano cristalli di ghiaccio grandi e appuntiti che letteralmente lacerano le strutture biologiche.

Perché le dimensioni dei cristalli di ghiaccio contano così tanto

Avviando il congelamento leggermente prima, i cristalli risultano più piccoli e omogenei, causando danni molto meno aggressivi alle cellule. La proteina fungina potrebbe svolgere proprio questa funzione: “programmare” il momento esatto in cui il ghiaccio comincia a formarsi, rendendo l’intero processo più controllato e prevedibile.

Si tratta di una prospettiva preziosa per le biobanche, le cliniche per la fertilità e i centri che conservano il patrimonio genetico di specie a rischio di estinzione. Ricercatori delle università del Connecticut e della California stanno già sperimentando approcci simili su tessuti biologici.

Le dimensioni dei cristalli di ghiaccio sono fondamentali anche nel settore alimentare. Chiunque abbia mai mangiato un gelato pieno di grumi duri o carne con la struttura compromessa dopo lo scongelamento conosce bene questo problema. L’industria alimentare da anni impiega tecniche di surgelazione rapida per limitare la crescita dei cristalli.

L’aggiunta di una proteina di nucleazione potrebbe controllare questo processo con ancora maggiore precisione. I risultati potrebbero essere, ad esempio:

  • gelato dalla consistenza più liscia e cremosa
  • frutta surgelata che si disgrega meno dopo lo scongelamento
  • pesce e carne con una struttura più naturale dopo la lavorazione
  • verdure surgelate che conservano meglio vitamine e consistenza
  • piatti pronti con qualità sensoriali superiori
  • prodotti con una shelf life più lunga senza perdita di qualità
  • minore consumo energetico nei processi di surgelazione

La sfida più grande: produrre la proteina su scala massiva

Sebbene i risultati della ricerca siano promettenti a livello di laboratorio, la strada verso applicazioni reali è ancora lunga. La proteina deve poter essere prodotta in quantità enormi e a costi accettabili per l’agricoltura, l’industria alimentare e la medicina.

In teoria, esistono diversi percorsi possibili. Il primo prevede di modificare geneticamente batteri o lieviti affinché producano la proteina fungina nei fermentatori, in modo analogo a come oggi si produce l’insulina. Il secondo approccio consiste nella coltivazione diretta dei funghi della famiglia Mortierellaceae in bioreattori, con successiva estrazione della proteina dalla biomassa. La terza via è la sintesi chimica, a patto di riuscire a mappare con precisione la struttura della molecola.

A tutto questo si aggiungono le questioni regolamentari: l’utilizzo nell’atmosfera, in campo medico o negli alimenti richiede test di sicurezza diversi e spesso molto rigorosi. Il semplice fatto che la proteina sia di origine naturale non garantisce automaticamente l’approvazione da parte delle autorità di controllo. L’Autorità europea per la sicurezza alimentare e la FDA americana richiederanno dati estesi e approfonditi.

I ricercatori della Virginia Tech stanno collaborando con aziende biotecnologiche per ottimizzare i processi produttivi, con l’obiettivo di ridurre i costi fino a un livello che consenta un utilizzo commerciale nell’arco di cinque-dieci anni.

Cosa ci insegna questa proteina sulla vita e sui processi fisici

La storia di questa proteina intreccia in modo affascinante fisica e biologia. Tendiamo a pensare al congelamento come a un processo puramente fisico, determinato da temperatura e pressione. Qui invece vediamo come gli organismi viventi siano in grado di intervenire in questo processo con molecole altamente specializzate e precise.

Per i biologi è un segnale che altri fenomeni apparentemente “puramente fisici” nell’ambiente potrebbero avere le proprie controparti controllate da microrganismi. Forse nel suolo, nell’atmosfera o negli oceani esistono intere famiglie di proteine che aiutano gli organismi ad adattarsi a temperature estreme, siccità o variazioni di umidità. Ricercatori del Max Planck Institute hanno già identificato meccanismi simili nelle alghe marine.

Dal punto di vista pratico, vale la pena spiegare il fenomeno del sottoraffreddamento, perché molti lo incontrano senza saperlo. A volte una bottiglia lasciata nel congelatore sembra contenere ancora liquido, ma basta un leggero colpo perché il contenuto inizi a trasformarsi in ghiaccio: è esattamente un esempio di transizione spontanea dell’acqua sottoraffredata allo stato solido, innescata da uno stimolo esterno.

La proteina descritta dal team della Virginia Tech svolge in qualche modo questo ruolo di stimolo, ma con una precisione e una prevedibilità straordinarie. La scienza sta ora cercando di trasformare questo trucco della natura in uno strumento utilizzabile nelle nuvole, nelle provette e nei magazzini frigoriferi industriali, senza perdere di vista la responsabilità ecologica ed etica. Forse presto vedremo questa tecnologia applicata nella vita di tutti i giorni.

Author

  • Nicolò Balini, meglio conosciuto come Human Safari, è nato nel 1991 a Bergamo ed è considerato il pioniere dei travel vlogger in Italia. Dopo aver studiato nel settore turistico, ha aperto il suo canale YouTube nel 2012, trasformando la sua passione in una professione di riferimento. Nicolò è un esperto di logistica di viaggio, amante dei road trip e della fotografia cinematografica. È famoso per i suoi video "esperienziali" dove testa compagnie aeree, alloggi insoliti e fornisce consigli pratici su come viaggiare low-cost senza sacrificare l'avventura. È anche il fondatore di SiVola, un'importante agenzia di viaggi di gruppo.

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