Il fungo del giardino che accelera la formazione del ghiaccio
Un fungo dall’aspetto insignificante che vive nel terreno ordinario si è rivelato un vero maestro nel controllare il ghiaccio. I ricercatori affermano che potrebbe rivoluzionare il modo in cui gestiamo l’acqua e i processi di congelamento.
Scienziati della Virginia Tech hanno identificato una proteina capace di far congelare l’acqua pura quasi istantaneamente, già a temperature di poco sotto lo zero. Se si riuscisse a produrla a basso costo, le applicazioni spazzierebbero dalla meteorologia alla medicina, dall’agricoltura all’industria alimentare.
Un team di ricerca e un fungo straordinariamente comune
Il gruppo guidato da Boris Vinatzer e Xiaofeng Wang ha concentrato la propria attenzione sui funghi della famiglia Mortierellaceae. Si tratta di alcuni degli organismi del suolo più diffusi al mondo: li si trova nelle foreste, nei campi coltivati e persino nei giardini di casa. Nel loro genoma i ricercatori hanno individuato un gene che codifica una proteina eccezionale, capace di fungere da innesco per la solidificazione dell’acqua.
In condizioni normali, l’acqua pura priva di impurità può rimanere liquida anche al di sotto dello zero. I fisici conoscono bene il fenomeno della sottoraffreddamento: la temperatura scende, ma i cristalli di ghiaccio non si formano perché manca una struttura di supporto su cui crescere.
Ed è esattamente questo il ruolo svolto dalla proteina fungina: crea una superficie su cui le molecole d’acqua si organizzano in modo ordinato, dando origine al ghiaccio già intorno a -2 °C. Gli scienziati la descrivono come un vero e proprio stampo per i cristalli di ghiaccio. Non appena l’acqua sottorafredata si trova in sua prossimità, la transizione allo stato solido avviene con una velocità sorprendente.
Perché questa proteina fungina è così diversa dalle altre
Fino ad oggi, una capacità simile era associata principalmente ai batteri, in particolare al Pseudomonas syringae, impiegato tra l’altro nella ricerca sulla stimolazione artificiale delle precipitazioni. Tuttavia, le proteine batteriche presentano un limite importante: per funzionare correttamente devono generalmente rimanere legate a una cellula viva e integra.
La proteina di origine fungina si comporta in modo completamente diverso. È solubile in acqua e funziona efficacemente anche separata dalla cellula che l’ha prodotta. Questo significa che può essere:
- isolata e conservata in soluzione
- aggiunta all’acqua o ad altri liquidi come un semplice additivo
- testata in condizioni molto diverse senza preoccuparsi della sopravvivenza dell’organismo
- stoccata a temperatura ambiente per un certo periodo
- combinata con altre sostanze
Questa flessibilità d’uso la rende molto più interessante per biologi e ingegneri rispetto alle proteine batteriche, con un potenziale pratico decisamente superiore.
Un gene preso in prestito dai batteri molto tempo fa
L’analisi del DNA dei funghi della famiglia Mortierellaceae ha rivelato qualcosa di affascinante: il gene che codifica la proteina nucleante il ghiaccio non fa parte del loro corredo genetico originario. Tutto indica che sia stato acquisito dai batteri attraverso il cosiddetto trasferimento genico orizzontale.
In questo processo, un frammento di materiale genetico salta da un organismo evolutivamente distante a un altro, senza il classico meccanismo ereditario da genitore a figlio. È un po’ come installare improvvisamente un programma straniero su un computer progettato per un sistema operativo completamente diverso.
I ricercatori stimano che questo “prestito genetico” possa essere avvenuto centinaia di migliaia, forse addirittura milioni di anni fa, dopodiché i funghi hanno affinato il gene secondo le proprie esigenze evolutive. Il fatto che si sia conservato per così tanto tempo suggerisce che offra vantaggi concreti: forse aiuta il fungo a sopravvivere in zone dove il suolo gela frequentemente, oppure influenza le interazioni con altri microrganismi nell’ecosistema.
Dalle nuvole alle biobanche: dove può essere impiegata questa proteina
Una delle applicazioni più discusse dagli autori dello studio è la cosiddetta semina delle nuvole, la tecnica usata per indurre pioggia o neve artificiale. Oggi si impiega principalmente l’ioduro d’argento, una sostanza efficace ma problematica dal punto di vista ambientale e fonte di accese discussioni etiche.
La proteina fungina, essendo una molecola biologica che si degrada naturalmente, potrebbe un giorno sostituire questi prodotti chimici. In teoria, basterebbe nebulizzare una soluzione contenente la proteina nelle nuvole per facilitare la formazione di cristalli di ghiaccio e, di conseguenza, delle precipitazioni.
Per le regioni afflitte dalla siccità sarebbe una prospettiva molto interessante, anche se restano aperte le domande sull’etica della “gestione del tempo atmosferico” e sui possibili effetti collaterali nelle aree limitrofe.
Un congelamento più sicuro per cellule e tessuti
Un altro ambito dove questa proteina potrebbe fare la differenza è la criopreservazione, ovvero la conservazione di cellule, embrioni, tessuti e semi a basse temperature. Il problema principale di questi processi è che se l’acqua attorno alle cellule congela troppo tardi, si formano cristalli di ghiaccio grandi e appuntiti che letteralmente squarciano le strutture biologiche.
Se il congelamento viene innescato un po’ prima, i cristalli risultano più piccoli e uniformi, causando danni molto meno aggressivi. La proteina fungina potrebbe agire esattamente in questo modo: “suggerire” al ghiaccio quando iniziare, rendendo l’intero processo più controllato e prevedibile.
Si tratta di una prospettiva preziosa per le biobanche, le cliniche per la fertilità e i centri che conservano il materiale genetico delle specie a rischio di estinzione. In ambito medico, una simile proteina potrebbe anche migliorare il tasso di successo dei trapianti d’organo.
Alimenti surgelati di qualità superiore
Le dimensioni dei cristalli di ghiaccio sono fondamentali anche nell’industria alimentare. Chiunque abbia mangiato un gelato pieno di grumi duri o carne con una struttura rovinata dopo lo scongelamento conosce bene questo problema dalla propria esperienza quotidiana.
L’industria alimentare utilizza già da anni vari metodi di surgelazione rapida per limitare la crescita dei cristalli. L’aggiunta di una proteina nucleante potrebbe rendere questo processo ancora più preciso. I risultati potrebbero includere, ad esempio:
- gelati con una consistenza più liscia e cremosa
- frutta surgelata che si sbricola meno dopo lo scongelamento
- pesce e carne con una struttura più naturale dopo la lavorazione
- verdure con sapore migliore e maggior contenuto di nutrienti
- piatti pronti di qualità superiore dopo il riscaldamento
- dolci con una texture più delicata
Il principale ostacolo: produrre la proteina su larga scala
Per quanto i risultati della ricerca sembrino promettenti a livello di laboratorio, la strada verso applicazioni reali è ancora lunga. La proteina deve essere prodotta in quantità enormi e a costi accettabili per l’agricoltura, l’industria alimentare e la medicina.
In teoria, esistono diverse strade percorribili. Si potrebbero modificare geneticamente lieviti o batteri per produrre la proteina in fermentatori, in modo analogo a come viene prodotta oggi l’insulina. Un’altra opzione consiste nel coltivare piante geneticamente modificate che fungano da “fabbriche” proteiche. La terza via è la sintesi chimica diretta in laboratorio, che però per ora rimane costosa.
A tutto ciò si aggiungono le questioni regolatorie: l’utilizzo nell’atmosfera, in medicina o negli alimenti richiede test di sicurezza differenti e spesso molto rigorosi. Il semplice fatto che la proteina provenga dalla natura non garantisce automaticamente l’approvazione degli enti di controllo. Sia l’Autorità europea per la sicurezza alimentare che la sua omologa statunitense richiederanno studi approfonditi e articolati.
Cosa ci insegna tutto questo sul ghiaccio e sulla vita
La storia di questa proteina fungina intreccia in modo affascinante la fisica con la biologia. Il congelamento viene spesso presentato come un processo puramente fisico, dipendente da temperatura e pressione. Qui si scopre invece che gli organismi viventi sono in grado di intervenire in questo processo attraverso molecole specializzate e altamente specifiche.
Per i biologi è un segnale che altri fenomeni apparentemente “puramente fisici” nell’ambiente potrebbero avere i propri corrispettivi controllati da microrganismi. Forse nel suolo, nell’atmosfera o negli oceani esistono interi set di proteine che aiutano gli organismi ad adattarsi a temperature estreme, alla siccità o a variazioni di umidità.
Vale la pena ricordare anche il fenomeno del sottoraffreddamento in sé, perché molte persone lo hanno sperimentato senza rendersene conto. A volte una bottiglia lasciata nel congelatore sembra contenere ancora un liquido, ma dopo una leggera percussione inizia improvvisamente a trasformarsi in ghiaccio: è esattamente la transizione spontanea dell’acqua sottoraffredata allo stato solido, scatenata da uno stimolo esterno.
La proteina descritta dal team della Virginia Tech svolge in un certo senso proprio questo ruolo di stimolo, ma con una precisione e una prevedibilità straordinarie. La scienza sta ora cercando di trasformare questo trucco della natura in uno strumento utilizzabile nelle nuvole, nelle provette e negli impianti industriali di surgelazione, senza perdere di vista la responsabilità ecologica ed etica lungo il cammino.
